作者：刘臻,孟莹,王慧君,Philip S.Rudland,Roger Barraclough,张述 单位：山东省肿瘤防治研究院;中华预防医学会 出版：《中华肿瘤防治杂志》2020年第06期 页数：7页  （PDF与DOC格式可能不同） PDF编号：PDFQLZL2020060030 DOC编号：DOCQLZL2020060039 下载格式：PDF + Word/doc 文字可复制、可编辑

    • 目的体外研究发现S100A4蛋白可与p53蛋白结合，但至今尚不清楚S100A4与p53蛋白能否在活细胞内发生相互作用。本研究旨在确定S100A4与p53在活细胞内的相互作用。方法采用光学生物传感器体外检测S100A4蛋白与p53蛋白的结合能力。应用激光共聚焦显微镜的荧光共振能量转移(fluorescence resonance energy transfer，FRET)技术检测Hela细胞(人宫颈癌细胞株)内S100A4与p53蛋白的相互作用。结果光学生物传感器体外检测发现，野生型S100A4蛋白与p53蛋白结合能力强，对照组突变型S100A4蛋白则失去与p53蛋白的结合能力。采用FRET技术发现，表达CFP-S100A4和p53-YFP融合蛋白的Hela细胞中，细胞核内p53-YFP的荧光强度衰减后，CFP-S100A4的荧光强度增强，发生FRET；而细胞质中没有发生FRET。作为对照，表达突变CFP-mS100A4-C和p53-YFP融合蛋白，或表达S100A4和YFP的Hela细胞内没有发生FRET，表明S100A4和p53之间的相互作用发生在活细胞.....。

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